' Вже не #АбітурієнтНМУ2016 , а #ПершийКурсНМУ #ПершаПара
Потрібно повторити/вивчити до перших пар з біології.
Амінокислоти – похідні карбонових кислот, у вуглеводневому радикалі яких один або кілька атомів Гідрогену заміщені на аміногрупу.
Залежно від природи вуглеводневого радикала, розрізняють аліфатичні та ароматичні амінокислоти. Найбільше значення мають амінокислоти аліфатичного ряду, які, зокрема, входять до складу білків.
Аліфатичні амінокислоти за взаємним розташуванням аміногрупи та карбоксилу поділяють на α-, β-, γ- і т.д. амінокислоти:
Номенклатура.
За правилами замісникової номенклатури ІЮПАК назви амінокислот утворюють із систематичної назви відповідної карбонової кислоти та префікса аміно-. Положення аміногрупи вказують цифрами:
При використанні тривіальних назв кислот, положення аміногрупи у вуглеводневому радикалі вказують літерами грецького алфавіту α-, β-, γ- і т.д.:
Для амінокислот, які входять до складу білків, найчастіше використовують тривіальні (історичні) назви, дозволені правилами ІЮПАК. Нижче наведені формули та назви деяких найважливіших амінокислот, виділених із білків:
Як видно, наведені амінокислоти можуть містити і деякі інші функціональні групи (–OH, –SH, –COOH, –NH2).
Тривіальні назви амінокислот найчастіше вказують на їх особливі властивості або на джерело виділення. Так, перша амінокислота – гліцин, або як її іноді називають глікокол (гр. glycys – солодкий, colla – клей) дістала назву за свій солодкий смак і була виділена А. Браконно у 1820 р. з желатину. Будову її встановили лише у 1838 р. Цистеїн (гр. kystis – міхур) виділено із каменів сечового міхура у 1810 р. У 1890 р. цистеїн визнано як амінокислоту, котра входить до складу білків. Лейцин (гр. leukos – білий) та тирозин (гр. tyros – сир) виділені із молочного білка казеїну.
Ізомерія амінокислот пов’язана з положенням аміногрупи у вуглеводневому радикалі та ізомерією останнього.
Способи добування.
1. Гідроліз білків. Оскільки білки побудовані із a-амінокислот, то останні можна виділити шляхом гідролізу білків. В результаті, як правило, кислотного гідролізу, білків утворюється суміш понад 20 амінокислот. Розроблені методи, які дозволяють розділити цю суміш і виділити окремі амінокислоти в чистому вигляді.
2. Взаємодія галогенокарбонових кислот з амоніаком. При нагріванні галогенокарбонових кислот з амоніаком атом галогену легко заміщується на аміногрупу. Оскільки найбільш доступними є a-галогенокарбонові кислоти, то цей метод застосовують в основному для синтезу α-амінокислот:
Фізичні властивості.
Амінокислоти – безбарвні тверді кристалічні речовини, переважно добре розчинні у воді і практично нерозчинні в органічних розчинниках. Вони мають високі температури плавлення, багато з них солодкі на смак.
Хімічні властивості.
Амінокислоти відносять до гетерофункціональних сполук, тобто сполук, які містять різні функціональні групи. В молекулі таких сполук кожна з функціональних груп, як правило, виявляє властивості, притаманні даному класу. Крім того, функціональні групи можуть впливати на властивості одна одної, що веде до прояву такими сполуками ряду специфічних властивостей, які є наслідком комбінації цих груп у молекулі.
Амінокислоти містять у своєму складі аміно- та карбоксильну групи. Наявність в одній молекулі кислотного (–СООН) та основного (–NH2) центрів веде до того, що амінокислоти в кристалічному стані або у розчині існують у вигляді внутрішніх солей, які називають цвіттер-іонами або біполярними іонами. Саме з існуванням таких солей пов’язують високі температури плавлення амінокислот.
1. Взаємодія з кислотами та лугами. Амінокислоти – типові амфотерні сполуки: взаємодіють з кислотами з утворенням солей за NH2-групою (основні властивості); взаємодіють з лугами, утворюючи солі за СООН-групою (кислотні властивості):
2. Взаємодія зі спиртами. Амінокислоти реагують зі спиртами в присутності газоподібного хлороводню. При цьому утворюються відповідні солі естерів, з яких виділяють вільний естер шляхом додавання слабких основ:
3. Утворення пептидів. Амінокислоти можуть реагувати між собою: одна кислота взаємодіє карбоксильною групою, інша – аміногрупою, при цьому виділяється молекула води. Ці амінокислоти можуть бути однаковими або різними. Зв’язок між амінокислотами здійснюється за рахунок СОNH-групи, яку називають амідною, а в хімії білків – пептидною групою або пептидним зв’язком. Відповідно продукти такої взаємодії називають пептидами. Якщо сполучені між собою дві амінокислоти, вони утворюють дипептид:
В амінокислоті, яка прореагувала карбоксильною групою, аміногрупа вільна, тому її називають N-кінцевою амінокислотою, амінокислота, у якої вільна карбоксильна група – С-кінцевою амінокислотою.
Дипептид, як і вихідні кислоти, містить вільні аміно- та карбоксильну групи і може реагувати з новою амінокислотою з утворенням трипептиду, який далі може перетворитись у тетрапептид і т.д.:
Речовини, які складаються із багатьох залишків амінокислот, називають поліпептидами. Поліпептиди з молекулярною масою понад 1000 називають білками. Білкова молекула може складатись із одного або кількох поліпептидних ланцюгів.
Назви пептидів утворюють із назви окремих амінокислот, починаючи з амінокислоти з вільною аміногрупою (N-кінцевої аміноикслоти). При цьому у назві кислоти суфікс -ін- (-ин-) заміняють на суфікс -ил- (-іл-) для всіх амінокислот, окрім кислоти з вільною карбокисльною групою (С-кінцева амінокислота). У біохімії використовують трибуквені скорочення тривіальних назв амінокислот.
Із двох різних амінокислот можна одержати два дипептиди, які будуть відрізнятись порядком з’єднання амінокислот. Так, молекули гліцину та a-аланіну, залежно від порядку сполучення утворюють:
Три амінокислоти можуть утворити уже шість ізомерних трипептидів. Кожен пептид (білок) має певний склад та послідовність амінокислот у молекулі, що й зумовлює певну специфічність їх біологічної дії.
Источник: https://vk.com/nmuhelper